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Abstrakt

Molekulare Dockingstudien von Rutin an Matrix-Metalloproteinasen

S. Gurudeeban

Matrix-Metalloproteinasen (MMP), auch als Matrixine bekannt, spielen eine wichtige Rolle bei der Wundheilung, der Gewebezüchtung und der Embryogenese. Die Wirkung von MMP wird durch mehrere endogene Gewebeinhibitoren gehemmt, aber der pathologische Zustand erfordert exogene Inhibitoren aus natürlichen oder synthetischen Quellen. Daher zielt die vorliegende Studie darauf ab, die hemmende Wirkung von Rutin auf Metalloproteinasen zu untersuchen. Die aktiven Stellen der Zielproteine ​​wurden durch 3DLignadsite vorhergesagt. Basierend auf dem Lamarckschen genetischen Algorithmus wurde das energieminimierte Rutin mithilfe von Autodock 4.2 an MMP2, MMP3, MMP8 und MMP12 angedockt. Das Ergebnis zeigt, dass die Interaktion von Rutin eine Bindungsfreie Energie von MMP2 als -10,19 kcalmol-1 auf GLU, MMP8 als -8,83 kcalmol-1 auf LEU, THR, MMP3 als -8,83 kcalmol-1 auf ALA, HIS und MMP12 als -6,08 kcalmol-1 CYS und HIS57-Reste aufwies. Wir kommen zu dem Schluss, dass Rutin ein wirksamer Matrix-Metalloproteinase-Inhibitor ist. Weitere Studien werden die Verwendung von Rutin als Matrix-Metalloproteinase-Inhibitor bestätigen.