American Journal of Drug Delivery and Therapeutics Offener Zugang

Abstrakt

Reinigung und Charakterisierung antioxidativer Peptide aus enzymatischen Hydrolyseprodukten von Garnelen

Xueqin Liu

Marine biologische antioxidative Peptide sind zu einem zentralen Thema multidisziplinärer Forschung, beispielsweise in der modernen Biomedizin, geworden. In dieser Studie wurde das gefriergetrocknete Pulver einer Garnelenpaste als Ausgangsmaterial verwendet und die von dem aus dem Garnelenpasten-Ausgangsmaterial isolierten Protease produzierte Protease hydrolysiert. Insgesamt 10 g Garnelenpulver wurden in 50 ml destilliertem Wasser aufgelöst und der pH-Wert der Lösung mit 1 M HCl auf 6,0 eingestellt. Dann wurde ST-1-Protease in einem Enzym-Substrat-Verhältnis hinzugefügt. Die Mischung wurde unter Schütteln bei 50 ℃ inkubiert. Nach 6-stündiger Inkubation wurde die Mischung 15 Minuten lang auf 100 ℃ erhitzt, um die ST-1-Protease zu inaktivieren. Alkoholfällung: Die Lösung wurde auf 40 ℃ abgekühlt und zur Entfernung des Wassers rotationsverdampft. Anschließend wurde wasserfreier Ethanol zugegeben und die Lösung 12 Stunden lang stehen gelassen. Die Lösung wurde 15 Minuten lang bei 8000 U/min zentrifugiert und der Überstand unter Vakuum getrocknet, um Garnelenpastenpeptide (SPs) zu erhalten, die dann durch eine Gelsäule G-25 abgetrennt und gereinigt wurden. Die Ergebnisse des Tests auf antioxidative Aktivität zeigten, dass Komponente drei eine hohe antioxidative Aktivität aufwies; Komponente drei wurde gesammelt und durch umgekehrte Hochphasen-Flüssigkeitsphase (RP-HPLC) abgetrennt, um vier Komponenten zu erhalten. Das isolierte antioxidative Peptid weist eine hohe DPPH-Fängeraktivität sowie eine relativ gute Hydroxidradikal- und Superoxidanionen-Fängeraktivität auf. Antioxidative Peptide haben breite Entwicklungsaussichten in medizinischen, kosmetischen, kosmetischen und Lebensmittelanwendungen.

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